2014年6月27日，Nature communications期刊在線發(fā)表了中科院生物物理所柳振峰研究組報道的嗜熱古菌Thermotogamaritima來源的胞苷二磷酸-二脂?；视停–DP-DAG）合成酶（TmCdsA）的研究成果。這也是CDP-DAG合成酶（Cds）膜蛋白家族被解析出來的第一個晶體結構。CDP-DAG合成酶是磷脂酰甘油(PG)、磷脂酰肌醇(PI)以及磷脂酰絲氨酸(PS)合成過程的重要中間酶。

柳振峰等人研究發(fā)現(xiàn)TmCdsA形成了穩(wěn)定的二聚體，該二聚體膜內酶在底物依賴動力學分析中呈現(xiàn)出CTP誘導的變構效應。每個TmCdsA單體中含有九個跨膜螺旋，組成了三個結構域。該膜內酶的活性中心含有兩個金屬離子的結合位點，其中一個為Mg2+離子，另一個為K+離子。進一步的突變體酶活實驗分析結果驗證了晶體結構中參與構成活性中心的一系列重要極性氨基酸殘基。結果發(fā)現(xiàn)活性中心的核心包含了兩個保守的天冬氨酸殘基和與之結合的兩個金屬離子（Mg2+和K+）。此外，該項工作還首次在膜內酶中發(fā)現(xiàn)一種雙開口的底物結合口袋，這一特征使得TmCdsA能夠同時接納水溶性和脂溶性兩種性質和來源截然不同的底物分子。面向胞質的開口使得TmCdsA能夠接收胞漿來源的CTP/dCTP分子，而面向膜內的開口使得其能夠從膜上獲取疏水底物磷脂酸分子?；诮Y構和功能分析的結果，論文中首次提出了一種類似于DNA聚合酶的雙金屬介導的CDP-DAG合成機制。